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Novembre 2006 - Le serveur MAGOS et la base de données MS2PH en ligne
Zoom sur un des résultats de l’équipe Poch (IGBMC Illkirch) , Deléage (PBIL Lyon-Guerland) et coll.
Dans le cadre du Programme Décrypthon, l’équipe Poch a conçu et développé un outil permettant l’analyse descriptive et fonctionnelle de la structure en 3 dimensions (3D) des protéines. L'objectif : faciliter la compréhension de l’impact des mutations de ces protéines dans les maladies génétiques humaines.
Cet outil, appelé MAGOS (Multiple AliGnment and mOdelling Server), est depuis février 2006 à la libre disposition de la communauté scientifique.
MAGOS permet de visualiser les annotations structurales et fonctionnelles de l’alignement d’une protéine, prédites ou extraites à partir de différentes bases de données (blocs de conservation, domaines, région de faible complexité, Prosite, Pfam, mutants…), à la fois au niveau de la séquence primaire et de la structure 3D.
Dans le cadre du Programme Décrypthon, l’équipe Poch a conçu et développé un outil permettant l’analyse descriptive et fonctionnelle de la structure en 3 dimensions (3D) des protéines. L'objectif : faciliter la compréhension de l’impact des mutations de ces protéines dans les maladies génétiques humaines.
Cet outil, appelé MAGOS (Multiple AliGnment and mOdelling Server), est depuis février 2006 à la libre disposition de la communauté scientifique.
MAGOS permet de visualiser les annotations structurales et fonctionnelles de l’alignement d’une protéine, prédites ou extraites à partir de différentes bases de données (blocs de conservation, domaines, région de faible complexité, Prosite, Pfam, mutants…), à la fois au niveau de la séquence primaire et de la structure 3D.
Grace à la puissance de calcul de la grille Décrypthon, MAGOS a été appliqué à 1010 protéines de la banque GDB (human Genome DataBase), impliquées dans au moins une maladie génétique humaine.
Les protéines ont été classées en sous-groupes alignées par l’application PipeAlign qui se décompose en une vingtaine d’algorithmes et permet à partir d’une protéine cible de rechercher les homologues dans les banques de séquences, et de créer leur alignement. Deux autres applications MACSIMS et Geno3D ont permis l’annotation structurale et fonctionnelle de l’alignement et la visualisation en 3 D.
Le changement des informations à visualiser dans MAGOS se fait par simple sélection dans un formulaire, l’alignement est alors automatiquement mis à jour ainsi que le modèle 3D.
Les protéines ont été classées en sous-groupes alignées par l’application PipeAlign qui se décompose en une vingtaine d’algorithmes et permet à partir d’une protéine cible de rechercher les homologues dans les banques de séquences, et de créer leur alignement. Deux autres applications MACSIMS et Geno3D ont permis l’annotation structurale et fonctionnelle de l’alignement et la visualisation en 3 D.
Le changement des informations à visualiser dans MAGOS se fait par simple sélection dans un formulaire, l’alignement est alors automatiquement mis à jour ainsi que le modèle 3D.
A noter que dans un premier temps à titre de test ont été analysées :
- la dystrophine associée aux myopathies de Duchenne et Becker,
- la myotubularine associée aux myopathies myotubulaires,
- la phosphatase alcaline, responsable de l’hypophosphatasie,
- la lamine impliquée dans la progeria,
- des récepteurs d’hormones nucléaires.
- la dystrophine associée aux myopathies de Duchenne et Becker,
- la myotubularine associée aux myopathies myotubulaires,
- la phosphatase alcaline, responsable de l’hypophosphatasie,
- la lamine impliquée dans la progeria,
- des récepteurs d’hormones nucléaires.
La base de donnée MS2PH-db est elle accessible depuis juin 2006. Elle contient les mutations ponctuelles ainsi que le ou les phénotype(s) associé(s) pour les 1010 protéines considérées ci-dessus. Elle comprend en septembre 2006, 24 259 mutations non sens/faux sens associées à 1612 phénotypes distincts.
La base de données est interrogeable par simple formulaire de recherche permettant des requêtes sur les numéros d’accession, le phénotype, le nom de la protéine, ou des mots clefs. Les protéines correspondant à la recherche sont affichées séparément selon qu’un modèle 3D est ou non disponible. Cette interrogation peut également se faire par une recherche de similarité (BLAST) à partir d’une séquence d’une protéine contre la banque des 1010 protéines.
La base de données est interrogeable par simple formulaire de recherche permettant des requêtes sur les numéros d’accession, le phénotype, le nom de la protéine, ou des mots clefs. Les protéines correspondant à la recherche sont affichées séparément selon qu’un modèle 3D est ou non disponible. Cette interrogation peut également se faire par une recherche de similarité (BLAST) à partir d’une séquence d’une protéine contre la banque des 1010 protéines.
